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金屬螯合蛋白純化系統的形狀和優勢
發布時間:2019-08-25   點擊次數:834次
金屬螯合蛋白純化系統的形狀:
蛋白質在離心通過溶液運動時,或通過膜、凝膠過濾填料顆?;螂娪灸z中的小孔運動時,都會受到形狀的影響。對兩種相同質量的蛋白質而言,球狀蛋白質具有較小的有效半徑(斯托克半徑),通過溶液沉降時遇到的摩擦力小,沉降較快而顯得比其它形狀的蛋白質大;反之,在體積排阻色譜時,斯托克半徑較小的球狀蛋白質更容易擴散進入凝膠過濾填料顆粒內部,較遲洗脫出來,因而顯得比其它形狀的蛋白質要小。
 
金屬螯合蛋白純化系統的優勢在于:
(1)N-端的His-Tag與細菌的轉錄翻譯機制兼容,有利于蛋白表達;
(2)采用I固定化金屬離子親合層析純化融合蛋白操作更加簡便;
(3)對目的蛋白本身特性幾乎沒有影響,不會改變目的蛋白本身的可溶性和生物學功能;
(4)非常小,一般不影響蛋白質的功能,且在融合蛋白結晶后對蛋白的結構沒有影響;
(5)免疫原性相對較低,可將純化的蛋白直接注射入動物體內進行免疫并制備抗體;
(6)與其它親和標簽構建成雙親和標簽,并可應用于多種表達系統,純化的條件溫和;融合蛋白的適用范圍也較廣,既可以在非離子型表面活性劑存在的條件下純化,也可以在變性條件下進行純化。前者通常用來純化疏水性強的目的蛋白,而后者則通常純化包涵體蛋白。

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